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科学家解析了γ-管蛋白环形复合物的结构

来源:科技部发布时间:2020-01-03 10:19:19浏览量:字体:

近日,美国洛克菲勒大学等科研机构的科研人员在Cell上发表了题为“AsymmetricMolecularArchitectureoftheHumanγ-TubulinRingComplex”的文章,解析了人类γ-管蛋白环复合物的不对称分子结构。

γ-微管蛋白环形复合物(γ-tubulinringcomplex,γ-TuRC)是中心体和中心体微管形成的重要调节因子,但其结构尚不清楚。该研究中,科研人员提出了3.8Å分辨率的人类γ-TuRC冷冻电镜重建方法,解析了其不对称的锥形结构。模拟原子模型显示,γ-微管蛋白复合物蛋白4(γ-tubulincomplexprotein4,GCP4)、GCP5和GCP6形成截然不同的Y形组件,结构上模拟了γ-TuRC远端的GCP2/GCP3复合物。科研人员还意外地发现了一个结构桥,其中含有肌动蛋白样蛋白并跨越γ-TuRC内腔。尽管其具有非对称结构,但γ-TuRC仍将γ-微管蛋白排列成螺旋状,从而使微管成核。在复合物中,γ-TuRC亚基多样性会引入较大的表面(>100,000Å2),从而可以与不同的调节因子之间相互作用。

该研究发现γ-TuRC的组成复杂性可以自我调节其组装成锥形结构,从而在各种情况下调控微管的形成。(摘译自Cell,Published:17December2019)

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